Scheda Insegnamento: CHIMICA BIOLOGICA (9 CFU) A.A. 2017/2018
  • Corso di Laurea: BIOTECNOLOGIE (L-2)
  • Codice: 15608
  • Crediti: 9
  • Anno Off. Formativa: 2017/2018
  • Anno di Corso: 2
  • Erogazione: II semestre
  • Docente: ELIA POERIO

Programma

PROTEINE, ENZIMI e COENZIMI
Gli elementi chimici della materia vivente; l'acqua e sue proprietà chimico-fisiche; il ruolo della acqua nei processi biologici; il legame idrogeno e gli altri legami secondari. Struttura e proprieta degli aminoacidi proteici. Formazione e geometria del legame peptidico; la struttura secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine. Le proteine e le loro molteplici funzioni. Struttura e funzione di alcune proteine globulari (mioglobina, emoglobina), fibrose (collageno, alfa- e beta-cheratine) e di membrana.
Natura, ruolo e classificazione degli enzimi. Coenzimi e vitamine. Cinetica e termodinamica delle reazioni catalizzate. Equazione di Michaelis-Menten; significato e determinazione di: Km; Vmax; Numero di turnover. Principi di regolazione della attivita enzimatica. Struttura e funzione dei nucleotidi.
METABOLISMO
Aspetti generali del metabolismo: reazioni endoergoniche ed esoergoniche; composti ad alta energia; reazioni accoppiate; finalita del catabolismo e dell'anabolismo.
Carboidrati. Struttura e proprieta dei principali carboidrati. La glicolisi e il destino aerobico del piruvato; il complesso della piruvato deidrogenasi. Le vie fermentative del piruvato. La via del fosfogluconato. Il processo di gluconeogenesi. Metabolismo di disaccaridi e polisaccaridi (glicogeno e amido). Regolazione del metabolismo dei carboidrati.
Lipidi. Lipidi semplici e complessi. Struttura e proprieta di acidi grassi, triacil-gliceroli e dei principali lipidi di membrana. Catabolismo dei triacil-gliceroli: lipasi e beta-ossidazione degli acidi grassi. Destino del propionato. Formazione dei corpi chetonici. Biosintesi degli acidi grassi e complesso FAS.
Proteine. Il catabolismo delle proteine. Turnover proteico e ubiquitina. Enzimi proteolitici coinvolti nel processo di digestione delle proteine alimentari e loro specificita. Destino dell'azoto alfa-aminico degli aminoacidi. Ciclo dell'urea. Considerazioni generali sul destino dello scheletro carbonioso degli aminoacidi.
La produzione di energia nel metabolismo centrale; il ciclo degli acidi tricarbossilici; la catena di trasporto degli elettroni e la fosforilazione ossidativa.
METODOLOGIE BIOCHIMICHE
I principi generali dell'indagine biochimica. Interazioni deboli e loro importanza per lo studio di molecole e macromolecole di interesse biologico. Ionizzazione di aminoacidi, proteine e acidi nucleici. Soluzioni tampone e loro impiego in biochimica.
Tecniche spettrofotometriche: spettrofotometria di assorbimento e di emissione; spettrofotometria uv/visibile; legge di Lambert-Beer e sue applicazioni per determinazioni qualitative/quantitative. Spettri di assorbimento di proteine, acidi nucleici e di alcuni coenzimi. Metodo Bradford per la determinazione quantitativa delle proteine.
Generalità sui metodi di separazione di proteine e acidi nucleici. Fenomeno del salting-in e del salting-out. Dialisi e ultrafiltrazione. Cenni teorici sulle principali tecniche elettroforetiche e di blotting. Tecniche cromatografiche impiegate in biochimica.
ESERCITAZIONI DI LABORATORIO - Il corso di insegnamento prevede 3 esercitazioni pratiche di laboratorio . Le esercitazioni sono riservate esclusivamente agli studenti che saranno presenti alle lezioni frontali durante le quali verranno illustrati i protocolli delle esercitazioni e le norme comportamentali previste dal servizio di ateneo sulla prevenzione e protezione (SPP).

Testi consigliati

VOET, VOET, PRATT: Fondamenti di biochimica (Zanichelli Editore). III edizione 2013.
APPUNTI DELLE LEZIONI
Per la consultazione di alcuni specifici argomenti:
NELSON, COX: I Principi di Biochimica di Lehninger (Zanichelli Editore). VI edizione 2014.
Tutti i testi citati sono disponibili nella biblioteca del Campus Riello
Durante il corso, agli studenti saranno forniti i file (in formato pdf) di alcuni argomenti.

Propedeuticità

Fortemente consigliati (in quanto propedeutici) sono i corsi di: 1) Chimica generale e inorganica; 2) Chimica organica. Lo studente, inoltre, deve aver acquisito familiarita con alcune tematiche illustrate durante gli insegnamenti di Fisica e di Chimica: Sistema Internazionale delle unità di misura; equilibri acido-base; calcoli stechiometrici; le leggi della termodinamica; potenziale elettrochimico ed equazione di Nernst; spettro delle radiazioni elettromagnetiche, equazione di Planck e legge di Lambert-Beer.

Frequenza

Facoltativa

Metodologia didattica

Ore lezione: 64

Valutazione del profitto

Prova in itinere, prova orale

Descrizione dei metodi di accertamento

ALTRE INFORMAZIONI: A causa della complessità e numerosità degli argomenti trattati, i crediti di questo insegnamento sono stati ripartiti tra i due semestri dell’anno accademico (ottobre 2016-gennaio 2017 e marzo 2017-giugno 2017). Gli argomenti trattati nel primo semestre sono strettamente propedeutici a quelli erogati successivamente.
In una data compresa tra il 10 gennaio 2017 e il 31 gennaio 2017, è prevista una prova in itinere (prova scritta) sulla parte del programma erogata nel primo semestre. Gli studenti che supereranno la prova in itinere con un punteggio pari o superiore a 18/30 potranno avvalersi di tale punteggio e sostenere la prova di esame finale (orale) solo sugli argomenti del programma erogati nel secondo semestre. La votazione conseguita alla prova scritta potrà essere utilizzata solo se la prova orale sarà sostenuta entro il 31 luglio 2017.
COMMISSIONE DI ESAME: Prof. Elia POERIO (Presidente). Membri effettivi: Proff. Maurizio Ruzzi e Anna Grazia Ficca. Membro supplente: proff. Alessandro D’Annibale.

Luogo lezioni

Largo dell'Universita - 01100 Viterbo (Campus Riello) Buildings B and D (ex-Science Faculty) I Semester: monday (aula magna D – blocco D); tuesday (Aula 4 - blocco B) II Semestewr: to be defined

Orario lezioni

I SEMESTER (4+1 CFU) Precorso: 1st lecture october 7th (ore 9.00-11.00); 2nd and third lectures october 8th and 14th (9.00-11.00); laboratory: 10th, 17th & 24th october 2013 (time: 14.00-16.00 e 16.00-18.00) Corso: lectures will be held every monday and t

Comunicazioni

Il prof. Poerio, di norma, riceve gli studenti il lunedì ed il venerdì dalle 11.00 alle 13.00 presso il suo studio (stanza 205 - primo piano, vecchio edifico di Agraria).
N.B: A causa di impegni didattici, di ricerca e di partecipazione ad organi collegiali dipartimentali, si prega di contattare preventivamente il docente (per e-mail o per telefono: poerio@unitus.it; tel. 0761-357262) per concordare l'incontro.